تیمی از ژاپن و ایالات متحده با شناسایی اصولی توانستند از ابتدا پروتئین هایی بزرگ و ایده آل طراحی کنند ، این عمل زمینه را برای طراحی پروتئین هایی بزگ با عملکردهای جدید بیوشیمیایی هموار کرده است.
این تیم قبل از این، اصولی طراحی کرده بود که به واسطه آن ساختار های کوچک پروتئینی با انرژی داخلی مناسب بنام پروتئین های ایده آل ایجاد کرده بود.
چنین پروتئین هایی به طور معمول با ویژگی مولکولی به نام رشته های بتا که جز ساختار دوم پروتئین هستند طراحی می شوند که نقش اصلی ساختاری را برای مولکول ها ایفا می کنند. در طراحی های قبلی ، محققان با موفقیت پروتئین های آلفا-بتا با چهار رشته بتا را طراحی کردند.
پروتئین های ایده آلی که تاکنون ایجاد کرده اند بسیار پایدارتر و محلول تر از پروتئین هایی هستند که معمولاً در طبیعت یافت می شوند.
این تیم دریافت که پروتئین های طراحی شده از نظر ساختاری ایده آل هستند ، اما برای پناه دادن به مکان های عملکردی یعنی جایگاه فعال پروتئین بسیار کوچک هستند.
نوبویاسو کوگا ، نویسنده همکار ، استادیار در انستیتوی مولکولی گفت: “ما تلاش کردیم تا کلیات اصول طراحی را که قبلا با استفاده از آنها در طراحی پروتئین های آلفا-بتا بزرگتر با پنج و شش رشته بتا آزمایش کردیم ، برای پروتئین های بزرگتر آزمایش کنیم .”
آنها دریافتند که ساختارهای آزمایشی آنها با مدلهای رایانه ای آنها متفاوت است ، در نتیجه پروتئینهایی با مکانهای داخلی متفاوت از رشته های بتا متفاوت ایجاد می شوند. تیم با پازل مبادله رشته دست و پنجه نرم کرد ، اما با تکرار بین طراحی محاسباتی و آزمایش های آزمایشگاهی ، به یک نتیجه رسیدند.
Gaohua Liu ، مدیر ارشد علمی Nexomics Biosciences و نویسنده مشترک ، گفت: “ما تأکید می کنیم که تعیین ساختار آزمایشگاهی پروتئین برای بهبود طراحی پروتئین محاسباتی مهم است.”
دلیل اینکه رشته های بتا در طرح آزمایشی متفاوت از طرح محاسباتی است ناشی از فشار کل سیستم به روی ستون فقرات زنیجره پروتئینی است. پروتئین ها برای کاهش فشار به روی ستون فقرات که ناشی از سطح انرژی داخلی آنهاست میتوانند طول و نوع رشته هارا تنظیم کنند.
در مرحله بعد محققان قصد دارند بعد از طراحی پروتئین ایده آل سراغ کیفیت ایده آل بروند تا پروتئینی با عملکرد بهتر با در نظر گرفتن تغیر رشته بتا به علت فشار روی ستون فقرات زنجیره های پروتئین ایجاد کنند.