آنزیم چیست؟ ساختار، انواع، مکانیسم، کوفاکتور و کوآنزیم

آنزیم چیست؟ ساختار، انواع، مکانیسم

آنزیم چیست؟

  • آنزیم یک بیومولکول پروتئینی است که با تنظیم سرعت واکنش‌های متابولیکی مختلف بدون اینکه خودش در این فرآیند تغییر کند، به‌عنوان یک کاتالیزور زیستی عمل می‌کند.
  • نام «آنزیم» در لغت به معنای «در مخمر» است، و این به یکی از مهم‌ترین واکنش‌های مربوط به تولید اتیل الکل و دی‌اکسید کربن از طریق عامل آنزیم زیماز موجود در مخمر اشاره داشت.
  • آنزیم‌ها کاتالیزورهای بیولوژیکی هستند که بیش از 5000 واکنش بیوشیمیایی مختلف را که در همه موجودات زنده انجام می‌شود کاتالیز می‌کنند.
  • با این حال، این کاتالیزورها با سایر کاتالیزورهایی که شیمیایی هستند و می‌توانند برای مدت نامحدودی دوام بیاورند متفاوت هستند. آنزیم‌ها پروتئین‌هایی هستند که مستعد آسیب و غیرفعال شدن هستند.
  • آنزیم‌ها نیز بسیار اختصاصی هستند و معمولاً روی بستر خاصی از واکنش‌های خاص عمل می‌کنند.
  1. آنزیم‌های داخل سلولی

  • آنزیم‌هایی که درون همان سلول‌هایی که آن‌ها را تولید می‌کنند عمل می‌کنند، آنزیم‌های درون سلولی یا اندوآنزیم نامیده می‌شوند.
  • از آنجایی که این آنزیم‌ها بیشتر واکنش‌های متابولیک سلول را کاتالیز می‌کنند، به آن‌ها آنزیم‌های متابولیک نیز می‌گویند.
  • بیشتر آنزیم‌های موجود در گیاهان و جانوران آنزیم‌های درون سلولی یا اندوآنزیم‌ها هستند.
  • آنزیم‌های درون سلولی معمولاً پلیمرهای بزرگ را به زنجیره‌های کوچکتر مونومر تجزیه می‌کنند.
  • تمام آنزیم‌های درون سلولی در طول مرگ سلولی تحت هضم درون سلولی قرار می‌گیرند.
  1. آنزیم‌های خارج سلولی

  • آنزیم‌هایی که توسط سلول‌های زنده آزاد می‌شوند و واکنش‌های مفیدی را در خارج از سلول اما در محیط آن کاتالیز می‌کنند‌. به آن‌ها آنزیم‌های خارج سلولی یا اگزونزیم نیز می‌گویند.
  • اگزوآنزیم‌ها عمدتاً به عنوان آنزیم‌های گوارشی عمل می‌کنند و تجزیه ماکرومولکول‌های پیچیده را به پلیمرها یا مونومرهای ساده‌تر کاتالیز می‌کنند، که می‌توانند به آسانی توسط سلول جذب شوند.
  • این‌ها عمدتاً در انتهای پلیمرها عمل می‌کنند تا مونومرهای آن‌ها را یکی یکی تجزیه کنند.
  • اگزونزیم‌ها آنزیم‌هایی هستند که در باکتری‌ها، قارچ‌ها و برخی حشره خوارها مانند Drosera و Nepenthes یافت می‌شوند.
  • آنزیم‌های خارج سلولی بر خلاف آنزیم‌های درون سلولی در طول مرگ سلولی تحت هضم خارجی قرار می‌گیرند.

هضم آنزیمی

آنزیم‌ها و انرژی فعال سازی

  • بر اساس تئوری حالت گذار، برای اینکه یک واکنش شیمیایی بین دو مولکول واکنش دهنده اتفاق بیفتد، سطح انرژی آزاد آن‌ها باید بالاتر از یک سطح آستانه قرار گیرد تا آن‌ها را به حالت گذار با انرژی بالا برساند.
  • انرژی آزاد مورد نیاز برای بالا بردن یک مولکول از حالت پایه پایدار و کم انرژی به حالت ناپایدار با انرژی بالاتر به عنوان انرژی فعال سازی شناخته می‌شود.
  • سرعت یک واکنش به تعداد مولکول‌های واکنش‌دهنده بستگی دارد که انرژی کافی برای رسیدن به حالت گذار کندترین مرحله (مرحله تعیین کننده سرعت) در واکنش را دارند.
  • به عنوان یک قاعده، تعداد بسیار کمی از مولکول‌ها انرژی کافی برای رسیدن به حالت گذار را دارند.
  • با این حال، آنزیم‌ها ارزش انرژی فعال‌سازی را برای یک واکنش کاهش می‌دهند و در نتیجه سرعت واکنش‌ها را به‌طور خارق‌العاده‌ای افزایش می‌دهند.
  • برخی از آنزیم‌ها انرژی فعال‌سازی را پس از تشکیل کمپلکس با بستر آنزیم کاهش می‌دهند که با خم کردن مولکول‌های سوبسترا به نوعی شکستن پیوند را تسهیل می‌کند.
  • سایر آنزیم‌ها با نزدیک کردن دو واکنش دهنده در جهت مناسب، واکنش را سرعت می‌بخشند.

ساختار

همه آنزیم‌ها پروتئین‌هایی هستند که از زنجیره‌های اسید آمینه تشکیل شده‌اند که توسط پیوندهای پپتیدی به هم متصل شده‌اند. این ساختار اولیه آنزیم‌ها است. همه آنزیم‌ها دارای یک محل اتصال بسیار خاص یا محل فعال هستند که بستر آن ها برای تولید یک کمپلکس آنزیم-سوبسترا به آن متصل می‌شود. ساختارهای سه بعدی بسیاری از پروتئین‌ها توسط کریستالوگرافی اشعه ایکس مشاهده شده است. این ساختارها از یک آنزیم به آنزیم دیگر متفاوت است. برخی از آنزیم‌ها و ساختار آن‌ها در زیر توضیح داده شده است:

  1. ریبونوکلئاز (RNase)

  • ریبونوکلئاز یک پروتئین کروی کوچک است که توسط پانکراس به روده کوچک ترشح می‌شود، جایی که در کاتالیز هیدرولیز پیوندهای خاص در اسیدهای ریبونوکلئیک موجود در غذای مصرفی نقش دارد.
  • این پروتئین آنزیمی از یک زنجیره پلی پپتیدی منفرد از 124 باقیمانده اسید آمینه با لیزین در ترمینال N و والین در ترمینال C تشکیل شده است.
  • حدود 25٪ از بخش‌ها در ساختار α-مارپیچ هستند در حالی که بقیه صفحات β هستند.
  • علاوه بر این، هشت سیستئین باقی مانده وجود دارد. بنابراین ظاهراً چهار پیوند دی سولفید تشکیل می‌دهند که از ساختار سوم پروتئین پشتیبانی می‌کنند.
  • محل فعال در فرورفتگی وسط زنجیره وجود دارد. بقایای تشکیل دهنده محل فعال عبارتند از 6-8، 11، 12، 41، 42، 46-48 و 117-119.
  1. لیزوزیم

  • لیزوزیم پروتئین کروی کوچک دیگری است که در اشک، مخاط بینی، ترشحات معده، شیر و سفیده تخم مرغ وجود دارد.
  • آنزیم لیزوزیم متشکل از 129 اسید آمینه است که به یکدیگر متصل شده‌اند تا ساختار اولیه را تشکیل دهند و اولین اسید آمینه لیزین است.
  • این آنزیم دارای حدود 12% ترکیب بتا و 40٪ – α بخش‌های مارپیچ است.
  • لیزوزیم با اکثر گروه‌های R آبگریز آن در داخل ساختار کروی، دور از آب، و گروه‌های R آبدوست آن در خارج، رو به محیط آبی، یک ترکیب فشرده دارد.
  • محل فعال دارای شش زیر واحد است که سوبستراها یا بازدارنده‌های مختلف را به هم متصل می‌کند. باقی مانده‌های اسید آمینه واقع در محل‌های فعال عبارتند از 35، 52، 59، 62، 63 و 107.
  1. کیموتریپسین

  • کیموتریپسین یک آنزیم گوارشی در پستانداران است که در روده کوچک تولید می‌شود. هیدرولیز پروتئین‌ها را کاتالیز می‌کند.
  • کیموتریپسین در عملکرد خود بسیار انتخابی است. زیرا هیدرولیز تنها پیوندهای پپتیدی را کاتالیز می‌کند که در سمت کربوکسیل اسیدهای آمینه با گروه‌های آروماتیک یا حجیم آبگریز R وجود دارند.
  • یک مولکول کیموتریپسین از 3 زنجیره پلی پپتیدی کوتاه به ترتیب 13، 131 و 97 اسید آمینه تشکیل شده است که توسط دو پیوند دی سولفیدی بین زنجیره‌ای پشتیبانی می‌شود.
  • ساختار ثانویه کیموتریپسین از چندین ناحیه ورقه چین دار β ضد موازی و کمی ساختار مارپیچ α تشکیل شده است.

مکانیسم اثر آنزیم‌ها

  • مکانیسم عمل آنزیم‌ها در یک واکنش شیمیایی می‌تواند با چندین حالت رخ دهد. اتصال بستر، کاتالیز، ارائه بستر، و مدولاسیون آلوستریک.
  • اما متداول‌ترین حالت عمل آنزیم‌ها، اتصال سوبسترا است.
  • یک مولکول آنزیم دارای یک مکان فعال خاص است که بستر آن به آن متصل می‌شود و یک کمپلکس آنزیم- سوبسترا تولید می‌کند.
  • واکنش در محل اتصال ادامه می‌یابد تا محصولاتی تولید کند که برای مدت کوتاهی با آنزیم مرتبط می‌مانند.
  • سپس محصول آزاد می‌شود و مولکول آنزیم در حالت فعال آزاد می‌شود تا دور دیگری از کاتالیز را آغاز کند.
  • برای توصیف مکانیسم عمل آنزیم‌ها مدل‌های مختلف پیشنهاد شده است.

فرضیه قفل و کلید

مکانیسم اثر آنزیم‌ها قفل و کلید

  • مدل قفل و کلید توسط امیل فیشر در سال 1898 پیشنهاد شد و به عنوان مدل قالب نیز شناخته می‌شود.
  • بر اساس این مدل، اتصال سوبسترا و آنزیم در محل فعال به روشی شبیه به جایی که یک کلید در یک قفل قرار می‌گیرد و منجر به تشکیل کمپلکس آنزیم-سوبسترا می‌گردد، انجام می‌شود.
  • در واقع، اتصال آنزیم به سوبسترا به تناسب متقابل بین ساختار مولکولی آنزیم و بستر بستگی دارد.
  • کمپلکس آنزیم-سوبسترای تشکیل شده بسیار ناپایدار است و تقریباً بلافاصله تجزیه می‌شود تا محصولات نهایی واکنش را تولید کند و آنزیم آزاد را بازسازی کند.
  • این فرآیند منجر به آزاد شدن انرژی شده که به نوبه خود سطح انرژی مولکول بستر را افزایش می‌دهد. در نتیجه باعث ایجاد حالت فعال یا انتقال می‌شود.
  • در این حالت فعال، برخی از پیوندهای مولکول سوبسترا مستعد شکافتن می‌شوند.
  • با این حال، این مدل دارای اشکالات کمی است زیرا نمی‌تواند پایداری حالت انتقالی آنزیم و همچنین مفهوم صلبیت محل فعال را توضیح دهد.

فرضیه تناسب القایی

مدل تناسب القایی آنزیم‌ها

  • فرضیه تناسب القایی شکل اصلاح شده فرضیه قفل و کلید است که توسط کوشلند در سال 1958 ارائه شد.
  • طبق این فرضیه، مولکول آنزیم شکل و ساختار اصلی خود را حفظ نمی‌کند.
  • در عوض، تماس سوبسترا باعث ایجاد برخی تغییرات پیکربندی یا هندسی در محل فعال مولکول آنزیم می‌شود.
  • در نتیجه، مولکول آنزیم به گونه‌ای ساخته می‌شود که با پیکربندی و مراکز فعال بستر کاملاً مطابقت داشته باشد.
  • در همین حال، باقی مانده‌های اسید آمینه دیگر در داخل مولکول مدفون می‌مانند.
  • با این حال، توالی رویدادهایی که منجر به تغییر ساختاری می‌شوند ممکن است متفاوت باشد.
  • برخی از آنزیم‌ها ممکن است ابتدا دچار تغییر ساختاری شوند، سپس بستر را ببندند.
  • در یک مسیر جایگزین، بستر ممکن است ابتدا متصل شود، و سپس یک تغییر ساختاری ممکن است در سایت فعال رخ دهد.
  • ثالثاً، هر دو فرآیند ممکن است با ایزومریزاسیون بیشتر تا تأیید نهایی همزمان رخ دهند.

خواص

  • مولکول‌های آنزیم بزرگ هستند و به دلیل اندازه بزرگشان، دارای سرعت انتشار ناچیزی هستند. در نتیجه آنزیم‌ها سیستم‌های کلوئیدی را در آب تشکیل می‌دهند.
  • آنزیم‌ها به صورت کاتالیزوری عمل می‌کنند و سرعت واکنش‌های شیمیایی را که در سیستم‌های بیولوژیکی رخ می‌دهد و شامل بستر بیولوژیکی می‌شود، تسریع می‌کنند.
  • بیشتر آنزیم‌ها نیز در واکنش‌هایی که کاتالیز می‌کنند شرکت نمی‌کنند. به طور مشابه، برخی از آنزیم‌هایی که در واکنش دخیل هستند، بدون تغییر کمی یا کیفی در پایان واکنش بازیابی می‌شوند.
  • بیشتر آنزیم‌ها در عملکرد خود بسیار خاص هستند.
  • از آنجایی که آنزیم‌ها دارای طبیعت پروتئینی هستند، به گرما حساس هستند. سرعت عمل آنزیم با افزایش دما افزایش می‌یابد. برای افزایش دمای 10 درجه سانتیگراد، این نرخ اغلب 2 تا 3 برابر افزایش می‌یابد.
  • آنزیم‌ها بازگشت واکنش‌هایی را که کاتالیز می‌کنند کاتالیز می‌کنند.
  • آنزیم‌ها همچنین به pH حساس هستند. زیرا pH یک محیط بر کارایی آنزیم تأثیر می‌گذارد و فعالیت آن‌ها در pH خاص حداکثر است.

جایگاه فعال آنزیم‌ها

جایگاه فعال آنزیم‌ها

  • آنزیم‌ها بسیار بزرگ‌تر از بستری هستند که روی آن اثر می‌کنند. بنابراین مناطق یا مکان‌های خاصی روی آنزیم برای اتصال با سوبسترا وجود دارد که به آن جایگاه‌های فعال می‌گویند. حتی در آنزیم‌هایی که به طور گسترده‌ای از نظر خواص متفاوت هستند، جایگاه فعال موجود در مولکول آن‌ها دارای برخی ویژگی‌های مشترک است.
  • جایگاه فعال یک آنزیم بخش نسبتاً کوچکی در یک مولکول آنزیم است.
  • سایت فعال یک فضای سه بعدی است که از گروه‌هایی تشکیل شده است که از قسمت‌های مختلف توالی اسید آمینه خطی می‌آیند.
  • ترتیب و جهت گیری اتم‌ها در جایگاه فعال به خوبی مشخص و بسیار اختصاصی است، که علت ویژگی مشخص آنزیم ها است. با این حال، در برخی موارد، جایگاه فعال پیکربندی خود را به منظور اتصال یک ماده تغییر می‌دهد.
  • برهمکنش‌ها یا نیروها بین جایگاه فعال و مولکول نسبتا ضعیف هستند.
  • جایگاه‌های فعال در مولکول‌های آنزیم بیشتر در شیارها یا شکاف‌هایی هستند که از آنجا مقادیر زیادی آب حذف می‌شود.

کمپلکس آنزیم سوبسترا

  • کمپلکس آنزیم-سوبسترا یک مولکول انتقالی است که پس از اتصال سوبسترا به آنزیم ایجاد می‌شود.
  • تشکیل کمپلکس آنزیم-سوبسترا به چند دلیل مهم است. مهم‌ترین و قابل توجه‌ترین دلیل این است که سوبسترا به طور موقت به آنزیم متصل می‌شود و پس از تکمیل واکنش آنزیم آزاد می‌شود.
  • این به یک مولکول آنزیمی اجازه می‌دهد تا میلیون‌ها بار استفاده شود. بنابراین، تنها مقدار کمی آنزیم در هر سلول مورد نیاز است.
  • مزیت دیگر کمپلکس آنزیم-سوبسترا کاهش انرژی آزاد (انرژی فعال سازی) مورد نیاز برای بالا آمدن بستر به حالت انتقال انرژی بالا است.

اختصاصیت آنزیمی

بیشتر آنزیم‌ها نسبت به بستری که روی آن عمل می‌کنند بسیار اختصاصی هستند. ویژگی آنزیم به گونه‌ای است که آن‌ها ممکن است بر روی یک نوع خاص از سوبسترا یا روی گروهی از ترکیبات ساختاری مرتبط یا فقط بر روی یکی از دو ایزومر نوری یک ترکیب یا فقط یکی از دو ایزومر هندسی اثر کنند. بر این اساس، چهار الگو از ویژگی آنزیم‌ها شناخته شده است.

  1. اختصاصی بودن مطلق

برخی از آنزیم‌ها فقط بر روی یک سوبسترا اثرگذار هستند. نمونه‌ای از آن، آنزیم اوره‌آز است که فقط روی اوره برای تولید آمونیاک و دی اکسید کربن عمل می‌کند.

  1. اختصاصیت گروهی

سایر آنزیم‌ها تمام واکنش‌های یک گروه از ترکیبات مرتبط با ساختار را کاتالیز می‌کنند.

این در لاکتیک دهیدروژناز (LDH) مشاهده می‌شود که تبدیل متقابل اسید پیروویک و اسید لاکتیک را همراه با تعدادی دیگر از ترکیبات ساختاری مرتبط کاتالیز می‌کند.

  1. ویژگی نوری

شکل مهم دیگری از ویژگی در برخی از آنزیم‌ها دیده می‌شود که در آن یک آنزیم خاص تنها با یکی از دو ایزومر نوری یک ترکیب واکنش می‌دهد.

اکسیداسیون اسیدهای آمینه D به کتواسیدهای مربوطه توسط آمینواسید اکسیداز نمونه‌ای از ویژگی نوری است.

در میان آنزیم‌هایی که ویژگی نوری را نشان می‌دهند، برخی ممکن است دو ایزومر نوری یک ترکیب را به هم تبدیل کنند. نمونه‌ای از این آلانین راسمازی است که تبدیل بین ال- و دی-آلانین را کاتالیز می‌کند.

  1. ویژگی هندسی

ویژگی هندسی در برخی از آنزیم‌ها مشاهده می‌شود که به شکل‌های سیس و ترانس دارای ویژگی هستند.

نمونه‌ای از این آنزیم فوماراز است که تبدیل اسیدهای فوماریک و مالیک را کاتالیز می‌کند.

نامگذاری آنزیم‌ها

بسیاری از آنزیم‌ها با افزودن پسوند “-ase” به نام بستر آن‌ها نامگذاری می‌شوند.

مثال: اوره آز آنزیمی است که هیدرولیز اوره را کاتالیز می‌کند و فروکتوز ۱ و ۶ بیس فسفاتاز، فروکتوز ۱ و ۶ بیس فسفات را هیدرولیز می‌کند.

با این حال، آنزیم‌های دیگر، مانند تریپسین و کیموتریپسین، نام‌هایی دارند که نشان دهنده بستر آن‌ها نیست.

برخی از آنزیم‌ها چندین نام جایگزین دارند.

برای منطقی کردن نام آنزیم‌ها، یک سیستم نامگذاری آنزیم در سطح بین المللی مورد توافق قرار گرفته است.

این سیستم همه آنزیم‌ها را بر اساس نوع واکنش کاتالیز شده در یکی از شش کلاس اصلی قرار می‌دهد. سپس هر آنزیم به طور منحصر به فرد با یک عدد طبقه بندی چهار رقمی شناسایی می‌شود.

مثال: تریپسین دارای کمیسیون آنزیم (EC) شماره 3.4.21.4 است که در آن:

عدد اول (3) نشان دهنده هیدرولاز بودن آن است.

عدد دوم (4) پروتئازی است که پیوندهای پپتیدی را هیدرولیز می‌کند.

عدد سوم (21) که یک سرین پروتئاز با یک سرین بحرانی است.

باقی مانده در محل فعال، و

عدد چهارم (4) نشان می‌دهد که چهارمین آنزیمی است که به این کلاس اختصاص داده شده است.

برای مقایسه، کیموتریپسین دارای شماره EC 3.4.21.1 و الاستاز 3.4.21.36 است.

طبقه بندی آنزیم‌ها

اکسیدرودوکتازها

  • کاتالیز واکنش‌های اکسیداسیون کاهش که در آن الکترون‌ها منتقل می‌شوند.
  • این الکترون‌ها معمولاً به شکل یون‌های هیدرید یا اتم‌های هیدروژن هستند.
  • رایج‌ترین نام مورد استفاده، دهیدروژناز است و گاهی اوقات از ردوکتاز استفاده می‌شود.
  • زمانی که اتم اکسیژن گیرنده باشد به اکسیداز گفته می‌شود.

ترانسفراز

  • واکنش‌های انتقال گروهی را کاتالیز کنید.
  • انتقال از یک مولکول که دهنده خواهد بود به مولکول دیگری که پذیرنده خواهد بود رخ می‌دهد.
  • بیشتر اوقات، اهداکننده یک کوفاکتور است که با گروهی که قرار است منتقل شود، شارژ می‌شود.
  • مثال: هگزوکیناز مورد استفاده در گلیکولیز.

هیدرولازها

  • کاتالیز واکنش‌هایی که شامل هیدرولیز هستند.
  • معمولاً شامل انتقال گروه‌های عاملی به آب است.
  • هنگامی که هیدرولاز بر روی پیوندهای آمید، گلیکوزیل، پپتید، استر یا سایر پیوندها اثر می‌کند، نه تنها حذف هیدرولیکی یک گروه از بستر را کاتالیز می‌کند، بلکه باعث انتقال گروه به یک ترکیب پذیرنده می‌شود.
  • به عنوان مثال: کیموتریپسین

لیازها

  • کاتالیز کردن واکنش‌هایی که در آن گروه‌های عاملی برای شکستن پیوندهای دوگانه در مولکول‌ها اضافه می‌شوند یا برعکس، جایی که پیوندهای دوگانه با حذف گروه‌های عاملی تشکیل می‌شوند.
  • به عنوان مثال: فروکتوز بیس فسفات آلدولاز در تبدیل فروکتوز 1،6-بیس فسفات به G3P و DHAP با برش پیوند C-C استفاده می‌شود.

ایزومرازها

  • کاتالیز کردن واکنش‌هایی که گروه‌های عاملی را درون یک مولکول منتقل می‌کنند تا اشکال ایزومر تولید شود.
  • این آنزیم‌ها امکان تغییرات ساختاری یا هندسی را در یک ترکیب می‌دهند.
  • به عنوان مثال: ایزومراز فسفوگلوکز برای تبدیل گلوکز 6 فسفات به فروکتوز 6 فسفات. حرکت گروه شیمیایی در داخل یک سوبسترا.

لیگازها

  • آن‌ها در کاتالیز دو سوبسترا که به هم متصل می‌شوند و تشکیل پیوندهای کربن-کربن، کربن-سولفید، کربن-نیتروژن و کربن-اکسیژن، نقش دارند.
  • این واکنش‌ها با جدا شدن ATP همراه است.

نقش‌های بیولوژیکی آنزیم‌ها

  • آنزیم‌ها برای تمام فرآیندهای بیولوژیکی حیاتی هستند و به هضم غذا و متابولیسم کمک می‌کنند. علاوه بر این، این‌ها در چندین فرآیند دیگر نیز دخیل هستند.
  • آنزیم‌هایی مانند کینازها و فسفاتازها برای تنظیم سلولی و انتقال سیگنال مهم هستند.
  • آنزیم‌های مختلفی در سراسر بدن برای تنظیم واکنش‌های درگیر در مسیرهای متابولیک مختلف تولید می‌شوند.
  • فعال‌سازی و مهار آنزیم‌ها که منجر به یک مکانیسم بازخورد منفی می‌شود، سرعت سنتز متابولیت‌های میانی را با توجه به نیاز سلول‌ها تنظیم می‌کند.
  • آن‌ها همچنین تغییرات پس از ترجمه شامل فسفوریلاسیون، گلیکوزیلاسیون و برش زنجیره پلی پپتیدی را کاتالیز می‌کنند.
  • برخی از آنزیم‌ها نیز با تغییر سرعت تخریب آنزیم در تنظیم سطح آنزیم نقش دارند.
  • از آنجایی که تنظیم دقیق آنزیم‌ها برای هموستاز ضروری است، هرگونه تغییر در ساختار و تولید آنزیم ممکن است منجر به بیماری شود.
  • آنزیم‌های سنتز شده در موجودات مختلف نیز در صنایع مختلف برای تولید شراب، تولید پنیر، سفید کردن نان و طراحی پارچه استفاده می‌شود.

واکنش‌های کاتالیز شده توسط آنزیم

برخی از نمونه‌هایی از واکنش‌های کاتالیز شده توسط آنزیم عبارتند از:

اینورژن نیشکر

اینورتاز قند نیشکر را به گلوکز و فروکتوز تبدیل می‌کند.

 

معکوس کردن

C12H22O11 + H2O           →           C6H12O6 + C6H12O6
(sucrose/ cane sugar)                                    (glucose)           (fructose)

تجزیه اوره

اوره آز تجزیه اوره به آمونیاک و دی اکسید کربن را کاتالیز می‌کند.

urease
(NH2)2CO + H2O        →         2NH3   +    CO2
(urea)                                              (ammonia)     (carbon dioxide)

ایزومریزاسیون

آنزیم ایزومراز تبدیل گلیسرآلدئید 3- فسفات به دی هیدروکسی استون فسفات را کاتالیز می‌کند.

هضم پروتئین

پپسین پروتئین‌ها را به پلی پپتیدهای کوتاه‌تر تبدیل می‌کند.

Pepsin
Proteins          →             polypeptides

کوفاکتورها و کوآنزیم‌ها

کوفاکتور چیست؟

  • کوفاکتورها مولکول‌های غیر پروتئینی هستند که برای برخی از آنزیم‌ها لازم است تا فعالیت کامل خود را نشان دهند.
  • کوفاکتورها می‌توانند ترکیبات معدنی مانند یون‌های فلزی یا ترکیبات آلی مانند فلاوین و هم باشند.
  • برخی از کوفاکتورها مانند اتم روی در کربن انیدراز به طور محکم به محل فعال آنزیم متصل شده و به کاتالیز کمک می‌کنند.
  • آنزیم‌هایی که به کوفاکتور نیاز دارند، زمانی که کوفاکتوری به آن‌ها متصل نباشد، آپوآنزیم نامیده می‌شوند.
  • با این حال، هنگامی که کوفاکتورها متصل می‌شوند، آنزیم به عنوان هولوآنزیم نامیده می‌شود.

کوفاکتورها و کوآنزیم‌ها

کوآنزیم چیست؟

  • کوآنزیم‌ها مولکول‌های آلی کوچک‌تری هستند که به طور سست به برخی از آنزیم‌‌ها متصل می‌شوند.
  • وظیفه اصلی کوآنزیم‌ها انتقال گروه‌های شیمیایی از یک آنزیم به آنزیم دیگر است.
  • کوآنزیم‌های رایج شامل NADH، NADPH، و ATP و برخی از ترکیبات مشتق شده از ویتامین‌ها هستند.
  • کوآنزیم‌ها معمولاً در نتیجه عمل آنزیم تبدیل به بار می‌شوند، به همین دلیل است که آن‌ها نیز به عنوان سوبستراهای ثانویه در نظر گرفته می‌شوند.
  • در برخی از آنزیم‌ها، کوآنزیم‌ها در طی واکنش شیمیایی از آنزیم آزاد می‌شوند.
  • سطح کوآنزیم‌ها به طور مداوم بازسازی شده و در سطح ثابتی در بدن حفظ می‌شود.

همچنین بخوانید:

منبع

مترجم: شقایق مرتاضی

از این مطلب چقدر راضی بودید؟

روی ستاره کلیک کنید تا نظرتون ثبت بشه

4.3 / 5. تعداد رای دهندگان: 19

تا حالا امتیازی برای این مطلب ثبت نشده؛ با ثبت نظرتون مارو خوشحال می‌کنید

4 دیدگاه برای “آنزیم چیست؟ ساختار، انواع، مکانیسم، کوفاکتور و کوآنزیم

    • Farbod Esfandi گفته:

      واکنشی که حاوی دو سوبسترا و دو محصول باشد، به عنوان واکنش بی‌مولکولی شناخته می‌شود. مثال‌هایی از این واکنش‌ها شامل واکنش‌های تعویضی (مانند واکنش‌های SN2) و واکنش‌های تراکمی است.

    • Farbod Esfandi گفته:

      همانطور که در اول متن ذکر شده: آنزیم‌ها پروتئین هایی هستند که به عنوان کاتالیزورهای بیولوژیکی (بیوکاتالیست) عمل می کنند. کاتالیزورها واکنش های شیمیایی را تسریع می کنند.

دیدگاهتان را بنویسید

نشانی ایمیل شما منتشر نخواهد شد. بخش‌های موردنیاز علامت‌گذاری شده‌اند *